Note! This is an old version of B&C site.
Biopolym. Cell. 1994; 10(6):92-97.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003CA
Вивчення компонентів фракцій хроматину печінки щурів методами флюоресцентного зондування
1Губський Ю. І., 1Примак Р. Г., 1Горюшко Г. Г., 1Левицький Є. Л.
  1. Інститут епідеміології та інфекційних хвороб ім. Л. В. Громашевського АМН України
    вул. Амосова, 5, Київ, Україна, 03038

Abstract

З використанням методів флюоресцентного зондування фракцій транскрипційно актив­ного та репресованого хроматину печінки щурів встановлено різну здатність зв'язуван­ня зондів з цими фракціями. Збільшення спорідненості флюорескаміну (зонда, специ­фічного для гістонових білків) до фракції репресованого хроматину та бромистого етидію (зонда, специфічного для ДНК) до фракції транскрипційно активного хроматину дозволяє стверджувати важливість ДНК-гістонових контактів, у першу чергу, з гістоном НІ у молекулярних механізмах активації транскрипції у клітинах еукаріот. Поряд з цим, виявлення більшої доступності зонда для негістонових білків, до яких відносять­ся РНК-полімерази у фракції TAX, підтверджує значення структурного стану та кіль­кості молекул цих ферментів у механізмах активації геному.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Studitskiĭ VM, Beliavskiĭ AV, Mel'nikova AF, Mirzabekov AD. The structure of nucleosomal core particles located on the transcribed genome regions. Mol Biol (Mosk). 1988;22(3):706-17.
[2] Reeves R. Transcriptionally active chromatin. Biochim Biophys Acta. 1984;782(4):343-93.
[3] Reeves R, Jones A. Genomic transcriptional activity and the structure of chromatin. Nature. 1976;260(5551):495-500.
[4] Levitsky E. L., Gubsky Yu. I., Chabanny V. N., Volkov G. L., Novikova S. N. Biochemical characteristics of the rat liver transcriptionally active and repressed chromatin. Biopolym Cell. 1993; 9(6):13-21.
[5] Gubskiĭ IuI, Levitskiĭ EL, Primak RG, Golubov MI, Novikova SN. Conformational characteristics and packing of endogenous lipid fractions of transcriptionally active and repressed chromatin. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(2):83-9.
[6] Gubskiy JuI, Levitsky EL, Primak RG, Velichko AN. Change in the structural condition of the fractionated liver chromatin under lipid peroxidation activation. Biopolym Cell. 1991; 7(3):89-94.
[7] Primak RG, Goriushko AG, Levitsky EL, Gubsky YuI, Novikova SN. Study of conformational characteristics of transcriptionally active and repressed chromatin by means of fluorescent probes. Biopolym Cell. 1994; 10(1):41-6.
[8] Chikhirzhina GI, Domkina LK, Chigareva NG, Ashmarin IP. Solubilization of chromatin by an endogenous enzymic Ca2+, Mg2+-dependent factor. Activity of residual chromatin. Mol Biol (Mosk). 1976;10(6):1303-10.
[9] Tsanev RG, Markov GG. On the problem of quantitative spectrophotometric determination of nucleic acid. Biokhimiia. 1960;25:151-9.
[10] Gubskiĭ IuI, Levitskiĭ EL, Gol'dshteĭn NB, Mozzhukhina TG, Litoshenko AIa, Novikova SN. Functional activity of fractionated chromatin from rat liver upon a single administration of carbon tetrachloride. Vopr Med Khim. 1989;35(4):119-24.
[11] Ashmarin IP, Vasil'yev II, Ambrosov VA. Rapid methods of statistical processing and planning experiments. L. : Izd-vo Leningr. gos univ-ta. 1975; 78 p.
[12] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[13] Sivolob AV, Khrapunov SN. Fluorescence spectroscopy in the investigations of protein-nucleic acids interactions in chromatin. Biopolym Cell. 1992; 8(1):89-100.
[14] Bode J. On the reactions of fluorescamine with chromosomal proteins. Anal Biochem. 1979;99(2):274-80.
[15] Lawrence JJ, Louis M. Ethidium bromide as a probe of chromatin structure. FEBS Lett. 1974;40(1):9-12.
[16] LePecq JB, Paoletti C. A fluorescent complex between ethidium bromide and nucleic acids. Physical-chemical characterization. J Mol Biol. 1967;27(1):87-106.
[17] Le Pecq JB. Use of ethidium bromide for separation and determination of nucleic acids of various conformational forms and measurement of their associated enzymes. Methods Biochem Anal. 1971;20:41-86.
[18] White A., Handler P., Smith E., Principles of Biochemistry. 1978; McGraw-Hill, New York,
[19] Matthews H. Modification of histone HI by reversible phosphorilation and its relation to chromosome condensation and mitosis. Mol Asp Cell Regul. 1980; 1: 235-54.