Note! This is an old version of B&C site.
Biopolym. Cell. 1987; 3(2):59-65.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001D5
Структура та функції біополімерів
Локалізація антигенних детермінант бичачої триптофаніл-тРНК-синтетази, упізнаваних моноклональними антитілами
1Берестень С. Ф., 1Рубікайте Б. Й., 1Казаков В. К.
  1. Інститут молекулярної біології АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Використовуючи обмежене розщеплення бичачої триптофаніл-тРНК-синтетази трипсином і BrCN, а також радіоімуноадсорбцію і радіоімуноблотинг, показано, що антигенна детермінанта для моноклональних антитіл АМ1 розташована на фрагменті з молекулярною масою 5000, а для АМЗ – 9000 на N-кінці молекули синтетази. Антигенна детермінанта для АМ2 знаходиться всередині фрагмента 24000, розташованого в середині поліпептидного ланцюга молекули ферменту. Після вичерпного розщеплення під дією BrCN антигенна детермінанта зберігається тільки для АМ1. Методом високоефективної рідинної хроматографії виділено цей BrCN-фрагмент, що містить 22–25 амінокислотних залишків. Триптичні пептиди, а також пептиди, отримані розщепленням за залишками аргініну, були антигенно неактивними для всіх трьох досліджуваних моноклональних антитіл.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL, Favorova OO, Kovaleva GK. Tryptophanyl-tRNA synthetase from beef pancreas. Methods Enzymol. 1979;59:234-57.
[2] Scheinker VS, Beresten SF, Mazo AM, Ambartsumyan NS, Rokhlin OV, Favorova OO, Kisselev LL. Immunochemical studies of beef pancreas tryptophanyl-tRNA synthetase and its fragments. Determination of the number of antigenic determinants and a comparison with tryptophanyl- tRNA synthetases from other sources and with reverse transcriptase from avian myeloblastosis virus. Eur J Biochem. 1979;97(2):529-40.
[3] Beresten' SF, Zargarova TA, Kostrov SV, Favorova OO. Monoclonal antibodies against tryptophanyl-tRNA-synthetase. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1407-11.
[4] Beresten' SF, Rubikaite BI, Kiselev LL. Localization of antigenic determinants using monoclonal antibodies and alpha-NH2-terminal labeling of polypeptide chains. Bioorg Khim. 1986;12(3):316-26.
[5] Zargarova TA, Beresten' SF, Favorova OO, Kiselev LL. Tryptophanyl-tRNA-synthetases of eukaryotes, prokaryotes and archebacteria have a common antigenic determinant. Dokl Akad Nauk SSSR. 1985;285(6):1484-6.
[6] Means GE, Frency RE, San Francisco et al. Acylating and similar reagents. Chemical modification of proteins: Holden Day. Inc., 1971:68-104.
[7] Prasolov VS, Favorova OO, Margulis GV, Kisselev LL. Limited proteolysis of the tryptophanyl-tRNA synthetase. Biochim Biophys Acta. 1975;378(1):92-106.
[8] Smyth D. G. Techniques in enzymic hydrolysis. Methods Enzymol. 1967; 11:214-231.
[9] Beresten S, Scheinker V, Favorova O, Kisselev L. Mutual conformational changes of tryptophanyl-tRNA synthetase and tRNATrp in the course of their specific interaction. Eur J Biochem. 1983;136(3):559-70.
[10] Gross E. The cyanogen bromide reaction. Methods Enzymol. 1967; 11:238- 255.
[11] Osterman LA. The study of biological macromolecules electrofocussing, immunoelectrophoresis and radioisotope methods. Moscow, Nauka, 1983; 304 p.
[12] Bolton A. E. Radioiodination techniques: Review 18. The Radiochemical Center. London: Amersham, 1977:70.
[13] Gros C, Lemaire G, Van Rapenbusch R, Labouesse B. The subunit structure of tryptophanyl transfer ribonucleic acid synthetase from beef pancreas. J Biol Chem. 1972;247(9):2931-43.
[14] Scheinker VS, Beresten SF, Degtyarev SK, Kisselev LL. The effect of tRNA and tryptophanyl adenylate on limited proteolysis of beef pancreas tryptophanyl-tRNA synthetase. Nucleic Acids Res. 1979;7(3):625-37.
[15] Kimura K, Mason TL, Khorana HG. Immunological probes for bacteriorhodopsin. Identification of three distinct antigenic sites on the cytoplasmic surface. J Biol Chem. 1982;257(6):2859-67.
[16] Grachev MA, Zelenin SM, Laktionov PP, Roshke VV. A simple method of determination of antigenic determinants in proteins with known primary structure. Bioorg Khim. 1986;12(1):81-8.