Biopolym. Cell. 2009; 25(2):133-141.
Молекулярна біофізика
Гідрофобний внесок у вільну енергію комплексоутворення
ароматичних лігандів з ДНК
1Костюков В. В., 1Хомутова Н. М., 1Лантушенко А. О., 1Євстигнєєв М. П.
- Севастопольський національний технічний университет
вул. Університетська, 33, Севастополь, Україна, 99053
Abstract
Розраховано гідрофобну складову енергії комплексоутворення двоспіральної ДНК з біологічно активними ароматичними сполуками з використанням двох напівемпіричних методик – кореляцій гідрофобної енергії зі змінами теплоємності (ΔСр) та площі поверхні, доступної для розчинника (SASA). Обчислено площі зазначених поверхонь для вільних лігандів та олігомерів ДНК, розкручених дуплексів ДНК і комплексів ДНК–Ліганд. Знайдено зміни полярної та неполярної площ поверхонь молекул, доступних для розчинника, при зв’язуванні лігандів з ДНК. Розраховано гідрофобні внески на обох етапах комплексоутворення. Показано, що розрахунок гідрофобної енергії за методом SASA є коректнішим, ніж метод ΔСр, для лігандів, що інтеркалюють у ДНК.
Keywords: двоспіральна ДНК, ароматичний ліганд, гідрофобний внесок, доступна для розчинника площа поверхні.
Повний текст: (PDF, російською) (PDF, англійською)
References
[1]
Chu E., DeVita V. T. Physicians' cancer chemotherapy drug manual London: Jones and Bartlett publ., 2003 512 p.
[2]
Neidle S., Waring M. J. Molecular aspects of anti-cancer drug action London: Macmillan, 1983 483 p.
[3]
Pullman B. Molecular mechanism of specifity in DNA-antitumor drug interactions Adv. Drug Res 1989 18:2– 112.
[4]
Graves D. E., Velea L. M. Intercalative binding of small molecules to nucleic acids Curr. Org. Chem 2000 4, N 9 P. 915–928.
[5]
Sartorius J., Schneider H.-J. Intercalation mechanisms with ds-DNA: binding modes and energy contributions with benzene, naphthalene, quinoline and indole derivatives including some antimalarials J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2 1997 P. 2319–2327.
[6]
Reha D., Kabelac M., Ryjacek F., Sponer J., Sponer J. E., Elstner M., Suhai S., Hobza P. Intercalators. 1. Nature of stacking interactions between intercalators (ethidium, daunomycin, ellipticine, and 4',6-diaminide-2-phenylindole) and DNA base pairs. Ab initio quantum chemical, density functional theory, and empirical potential study J. Amer. Chem. Soc 2002 124, N 13:3366–3376.
[7]
Kubar T., Hanus M., Ryjacek F., Hobza P. Binding of cationic and neutral phenanthridine intercalators to a DNA oligomer is controlled by dispersion energy: quantum chemical calculations and molecular mechanics simulations Chem. Eur. J 2006 12:280–290.
[8]
Luo R., Gilson H. S. R., Potter M. J., Gilson M. K. The physical basis of nucleic acid base stacking in water Biophys. J 2001 80, N 1:140–148.
[9]
Medhi C., Mitchell J. B. O., Price S. L., Tabor A. B. Electrostatic factors in DNA intercalation Biopolymers 1999 52:84–93.
[10]
Lane A. N., Jenkins T. C. Thermodynamics of nucleic acids and their interactions with ligands Quart. Rev. Biophys 2000 33, N 3:255–306.
[11]
Ren J., Jenkins T. C., Chaires J. B. Energetics of DNA intercalation reactions Biochemistry 2000 39, N 29 P. 8439–8447.
[12]
Meirovitch H. Recent developments in methodologies for calculating the entropy and free energy of biological systems by computer simulation Curr. Opin. Struct. Biol 2007 17:181–186.
[13]
Sokolov V. F., Chuev G. N. A probabilistic method for the calculation of energy of hydrophobic interactions Biophysics 2006 51, N 2:207–213.
[14]
Lin M. S., Fawzi N. L., Head-Gordon T. Hydrophobic potential of mean force as a solvation function for protein structure prediction Structure – 2007 15:727–740.
[15]
Sharp K. A., Nicholls A., Fine R. F., Honig B. Reconciling the magnitude of the microscopic and macroscopic hydrophobic effects Science 1991 252, N 5002:106–109.
[16]
Dill K. A., Privalov P. L., Gill S. J., Murphy K. P. The meaning of hydrophobicity Science 1990 250, N 4978 P. 297–298.
[17]
Baginski M., Fogolari F., Briggs J. M. Electrostatic and non-electrostatic contributions to the binding free energies of anthracycline antibiotics to DNA J. Mol. Biol 1997 274, N 2:253–267.
[18]
Berman H. M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T. N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P. E. The protein data bank Nucl. Acids Res 2000 28, N 1:235–242.
[19]
Cheatham T. E., Cicplak P., Kollman P. A. A modified version of the Cornell et al. force field with improved sugar pucker phases and helical repeat J. Biomol. Struct. and Dyn 1999 16, N 4:845–862.
[20]
Brana M. F., Cacho M., Gradillas A., Pascual-Teresa B., Ramos A. Intercalators as anticancer drugs Curr. Pharm. Des 2001 7, N 17:1745–1780.
[21]
Neidle S., Pearl L. H., Herzyk P., Berman H. M. A molecular model for proflavine-DNA intercalation Nucl. Acids Res 1988 16, N 18:8999–9016.
[22]
Davies D. B., Djimant L. N., Baranovsky S. F., Veselkov A. N. 1H-NMR determination of the thermodynamics of drug complexation with single-stranded and double-stranded oligonucleotides in solution: ethidium bromide complexation with the deoxytetranucleotides 5'-d(ApCpGpT), 5'-d(ApGpCpT), and 5'-d(TpGpCpA) Biopolymers 1997 42, N 3:285–295.
[23]
Snyder J. G., Hartman N. G., D'Estantoit B. L., Kennard O., Remeta D. P., Breslauer K. J. Binding of actinomycin D to DNA: Evidence for a nonclassical high-affinity binding mode that does not require GpC sites Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1989 86, N 11:3968–3972.
[24]
Brunger A. T. X-PLOR. A system for X-ray crystallography and NMR–Yale: Univ. Press, 1992 382 p.
[25]
Misra V. K., Honig B. On the magnitude of the electrostatic contribution to Ligand-DNA interactions Proc. Natl Acad. Sci. USA 1995 92, N 10:4691–4695.
[26]
Feigon J., Denny W. A., Leupin W., Kearns D. R. Interactions of antitumor drugs with natural DNA: 1H NMR study of binding mode and kinetics J. Med. Chem 1984 27, N 4 P. 450–465.
[27]
Waring M. Variation of the supercoils in closed circular DNA by binding of antibiotics and drugs: evidence for molecular models involving intercalation J. Mol. Biol 1970 54(2):247–279.
[28]
Kapuscinski J., Darzynkiewicz Z., Traganos F., Melamed M. R. Interactions of a new antitumor agent, 1,4-dihydroxy-5,8bis[[2-[(2-hydroxyethyl)amino]-ethyl]amino]-9,10-anthracenedione, with nucleic acids Biochem. Pharm 1981 30, N 3:231–240.
[29]
Yang X.-L., Wang A. H.-J. Structural studies of atom-specific anticancer drugs acting on DNA Pharm. Ther 1999 83, N 3:181–215.
[30]
Searle M. S. NMR studies of drug-DNA interactions Progr. NMR Spectr 1993 25, N 5:403–480.
[31]
Makhatadze G. I., Privalov P. L. Energetics of protein structure Adv. Protein Chem 1995 47:307–425.
[33]
Noskov S. Yu., Lim C. Free energy decomposition of proteinprotein interactions. Biophys. J 2001 81,N 2:737–750.
[34]
Friedman R. A., Honig B. A Free energy analysis of nucleic acid base stacking in aqueous solution Biophys. J 1995 69, N 4:1528–1535.
[35]
Fraczkiewicz R., Braun W. Exact and efficient analytical calcu lation of the accessible surface areas and their gradients for macromolecules J. Comp. Chem 1998 19, N 3:319–333.
[36]
Lee B., Richards F. M. The interpretation of protein structures: estimation of static accessibility J. Mol. Biol 1971 55, N 3:379–400.
[37]
Ha J.-H., Spolar R. S., Record M. T. Role of the hydrophobic effect in stability of site-specific Protein-DNA complexes J. Mol. Biol 1989 209, N 4 P.801–816.
[38]
Spolar R. S., Record M. T. Coupling of local folding to sitespecific binding of proteins to DNA Science 1994 263, N 5148:777–784.
[39]
Baldwin R. L. Temperature dependence of the hydrophobic interaction in protein folding Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1986 83, N 21:8069–8072.
[40]
Kostjukov V. V., Khomytova N. M., Evstigneev M. P. «Calibration» of hydrophobic contribution to the free energy of reaction of aromatic molecules complexation in solution Russ. J. Phys. Chem. A 2009 (in press).
