Визначено кінетичні константи реакції окиснення лінолевої кислоти за присутності очищеної 5-ліпоксигенази з бульб Solanum tuberosum. Показано, що гідрофільна та гідрофобна форми ферменту за умов міцелярної системи проявляють позитивну кооперативність відносно лінолевої кислоти. Приєднання фосфатидилхоліну або фосфатидилінозиту до ліпоксигенази призводить до вивільнення субстрату з ферменту і, таким чином, до зменшення або збільшення швидкості реакції відповідно. Отримані результати свідчать про алостеричний механізм регуляції активності 5-ліпоксигенази зазначеними фосфоліпідами.